1. 요약
펩타이드는 그 서열이 화학적, 물리적 특징에서 특이하다는 특별한 거대분자입니다.일부 펩타이드는 합성이 어려운 반면, 다른 펩타이드는 합성은 상대적으로 쉽지만 정제가 어렵습니다.실질적인 문제는 대부분의 펩타이드가 수용액에 약간 용해되기 때문에 정제 시 소수성 펩타이드의 해당 부분을 비수성 용매에 용해시켜야 하므로 이러한 용매나 완충액은 사용에 심각한 불일치가 발생할 가능성이 높습니다. 생물학적 실험 절차에 따라 기술자가 펩타이드를 자신의 목적으로 사용하는 것을 엄격히 금지하므로 연구자를 위한 펩타이드 설계의 몇 가지 측면은 다음과 같습니다.
폴리펩티드 펩티드 사슬의 설계 방식 및 솔루션
둘째, 합성이 어려운 펩타이드의 올바른 선택
1. 하향 조절된 서열의 총 길이
잔기가 15개 미만인 펩타이드는 펩타이드의 크기가 증가하고 조 생성물의 순도가 감소하기 때문에 얻기가 더 쉽습니다.펩타이드 사슬의 총 길이가 20개 잔기를 초과하여 증가함에 따라 정확한 제품 수량은 주요 관심사입니다.많은 실험에서 잔기수를 20 이하로 낮추면 예상치 못한 효과를 얻기 쉽습니다.
2. 소수성 잔기의 수를 줄입니다.
특히 C-말단의 7-12개 잔기 영역에서 소수성 잔기가 우세한 펩타이드는 일반적으로 합성에 어려움을 야기합니다.이는 합성에서 B-접이식 시트가 얻어지기 때문에 정확하게 조합이 부적절하다고 볼 수 있다."이러한 경우 2개 이상의 양성 및 음성 잔기를 변환하거나 Gly 또는 Pro를 펩타이드에 넣어 펩타이드 구성을 잠금 해제하는 것이 유용할 수 있습니다."
3. "어려운" 잔류물의 하향조절
"일반적으로 쉽게 합성되지 않는 Cys, Met, Arg 및 Try 잔기가 많이 있습니다."Ser는 일반적으로 Cys에 대한 비산화적 대안으로 사용됩니다.
폴리펩티드 펩티드 사슬의 설계 방식 및 솔루션
셋째, 물에 용해되는 올바른 선택을 향상시킵니다.
1. N 또는 C 말단 조정
산성 펩타이드(즉, pH 7에서 음전하)에 비해 음전하를 증가시키기 위해 아세틸화(N 말단 아세틸화, C 말단은 항상 유리 카르복실기를 유지함)가 특히 권장됩니다.그러나 염기성 펩타이드(즉, pH 7에서 양전하)의 경우 양전하를 높이기 위해 아미노화(N 말단의 유리 아미노기 및 C 말단의 아미노화)가 특히 권장됩니다.
2. 시퀀스를 크게 줄이거나 늘립니다.
일부 서열에는 Trp, Phe, Val, Ile, Leu, Met, Tyr 및 Ala 등과 같은 다수의 소수성 아미노산이 포함되어 있습니다. 이러한 소수성 잔기가 50%를 초과하면 일반적으로 용해가 쉽지 않습니다.펩타이드의 양극과 음극을 추가로 증가시키기 위해 서열을 연장하는 것이 유용할 수 있습니다.두 번째 옵션은 소수성 잔기를 하향 조절하여 펩타이드 사슬의 크기를 하향 조절하여 양극과 음극을 증가시키는 것입니다.펩타이드 사슬의 양극과 음극이 강할수록 물과 반응할 가능성이 더 높습니다.
3. 수용성 잔류물을 넣는다
일부 펩타이드 사슬의 경우 일부 양성 및 음성 아미노산의 조합으로 수용성을 향상시킬 수 있습니다.당사에서는 산성 펩타이드의 N-말단 또는 C-말단에 Glu-Glu를 결합하는 것을 권장합니다.기본 펩타이드의 N 또는 C 말단을 부여한 다음 Lys-Lys를 부여했습니다.하전 그룹을 배치할 수 없는 경우 Ser-Gly-Ser를 N 또는 C 말단에 배치할 수도 있습니다.그러나 이 접근법은 펩타이드 사슬의 측면을 변경할 수 없는 경우에는 작동하지 않습니다.
게시 시간: 2023년 5월 12일