이 항균성 펩티드는 원래 곤충, 포유류, 양서류 등의 방어 시스템에서 유래되었으며 주로 4 가지 범주를 포함합니다.
1. Cecropin은 원래 Cecropiamoth의 면역 림프에 존재했으며, 이는 주로 다른 곤충에서 발견되었으며, 유사한 살균 펩티드는 돼지 장에서도 발견됩니다. 이들은 일반적으로 강한 알칼리성 N- 말단 영역에 이어 긴 소수성 단편이 특징이다.
2. Xenopus 항균 펩티드 (Magainin)는 개구리의 근육과 위에서 유래됩니다. Xenopus 항균 펩티드의 구조는 또한 특히 소수성 환경에서 나선형 인 것으로 밝혀졌다. 지질 층에서 Xenopus antipeptides의 구성은 N- 표지 된 고체 상 NMR에 의해 연구되었다. 아실라민 공명의 화학적 이동에 기초하여, Xenopus 안티 펩티드의 나선은 평행 이중층 표면이었고, 이들은주기적인 나선 구조를 갖는 13mm 케이지를 형성하여 30mm의 주기적 케이지를 형성 할 수있다.
3. Defensin 방어 펩티드는 완전한 핵 소엽 및 동물의 장 세포를 갖는 인간 다발성 호중구 토끼 다형성에서 유래된다. 포유 동물 방어 펩티드와 유사한 항균성 펩티드 그룹을“곤충 방어 펩티드”라고하는 곤충으로부터 추출 하였다. 포유류 방어 펩티드와 달리 곤충 방어 펩티드는 그람 양성 박테리아에 대해서만 활성입니다. 곤충 방어 펩티드조차도 6 개의 Cys 잔기를 함유하지만, 서로에 대한 이황화 결합 방법은 다릅니다. Drosophila melanogast로부터 추출 된 항균성 펩티드의 분자 내 이황화 교량 결합 모드는 식물 방어 펩티드의 것과 유사 하였다. 결정 조건 하에서, 방어 펩티드는 이량 체로 제시된다.
4. Tachyplesin은 Horseshoecrab이라는 말굽 게에서 유래합니다. 구성 연구에 따르면 반자당 B- 폴드 구성 (3-8 포지션, 11-16 위치)을 채택합니다. 비-앵글은 서로 연결되어 있으며 (8-11 위치), 7과 12 위치 사이에 그리고 3과 16 위치 사이에 두 개의 이황화 결합이 생성됩니다. 이 구조에서, 소수성 아미노산은 평면의 한쪽에 위치하고, 6 개의 양이온 잔기는 분자의 꼬리에 나타나므로 구조는 또한 비유 유리이다.
길이와 높이가 다양하더라도 거의 모든 항균성 펩티드가 본질적으로 양이온 성이된다. 알파 이탈의 형태이든 비-폴딩, 비트 프록시 구조가 일반적인 기능입니다.
후 시간 : 2025-07-03