아미노산과 당의 연결 방식에 따라 당 펩타이드는 O 글리코실화, C a N 글리코실화, 이슬 당화 및 GPI(글리코포스파티들리이노시톨) 연결의 네 가지 범주로 나눌 수 있습니다.
1. N-글리코실화 당펩티드는 펩타이드 사슬의 일부 Asn 측쇄의 아미드기에 있는 N 원자에 연결된 글리칸 사슬(Glc-Nac)의 환원 말단에 있는 N-아세트아미드 포도당과 Asn으로 구성됩니다. 글리칸 사슬을 연결할 수 있는 아미노산은 잔기에 의해 형성된 모티프의 AsN-X-Ser/Thr(X!=P)에 위치해야 합니다.설탕은 N-아세틸글루코사민입니다.
N-글리코실화 변형된 구조적 글리코펩타이드
2. O-글리코실화의 구조는 N-글리코실화보다 간단합니다.이 글리코펩타이드는 일반적으로 글리칸보다 짧지만 N-글리코실화보다 더 많은 유형을 가지고 있습니다.Ser과 Thr은 일반적으로 펩타이드 사슬에서 글리코실화될 수 있습니다.또한 티로신, 하이드록실 및 하이드록시프롤린 글리코실화로 장식된 글리코펩타이드가 있습니다.연결 위치는 잔기의 측쇄에 있는 수산기 산소 원자입니다.연결된 당은 갈락토오스 또는 N-아세틸갈락토사민(Gal&GalNAc) 또는 포도당/글루코사민(Glc/GlcNAc), 만노스/만노사민(Man/ManNAc) 등입니다.
O-글리코실화는 구조를 수정합니다.
3. 글리코펩타이드 O-GlcNAC 글리코실화((N-아세틸시스테인(NAC))(glcnAcN-아세틸글루코사민/아세틸글루코사민)
단일 N-아세틸글루코사민(GlcNAc) 글리코실화는 단백질 O-GlcNAc를 단백질의 세린 또는 트레오닌 잔기의 수산기 산소 원자에 연결합니다.O-GlcNA 글리코실화는 글리칸 확장이 없는 O-GlcNAc 단당류 장식입니다.펩타이드 인산화와 마찬가지로 글리코펩타이드의 O-GlcNAc 글리코실화도 역동적인 단백질 장식 과정입니다.비정상적인 O-GlcNAc 장식은 당뇨병, 심혈관 질환, 종양, 알츠하이머병 등 다양한 질병을 유발할 수 있습니다.
글리코펩타이드의 글리코실화 지점
폴리펩티드와 당 사슬의 기본 구조는 공유 결합으로 단백질 사슬과 연결되어 있으며, 당 사슬을 연결하는 부위를 글리코실화 부위라고 합니다.글리코펩타이드 당 사슬의 생합성을 따라가는 템플릿이 없기 때문에, 서로 다른 당 사슬이 동일한 글리코실화 부위에 부착되어 소위 미세한 불균일성을 초래하게 됩니다.
글리코펩타이드의 글리코실화
1. 치료용 단백질의 치료 효능에 대한 글리코펩타이드 글리코실화의 효과
치료-치료용 단백질의 경우 글리코실화는 생체 내 단백질 약물의 반감기와 표적화에도 영향을 미칩니다.
2. 가용성 당펩티드 당화 및 단백질
연구에 따르면 단백질 표면의 당 사슬이 단백질의 분자 용해도를 향상시킬 수 있는 것으로 나타났습니다.
3. 당펩티드 당화 및 단백질 면역원성
한편, 단백질 표면의 당 사슬은 특정 면역 반응을 유도할 수 있습니다.반면에 당 사슬은 단백질 표면의 특정 표면을 덮어 면역원성을 감소시킬 수 있습니다.
4. 단백질 안정성을 증가시키는 글리코펩타이드 글리코실화
글리코실화는 다양한 변성 조건(예: 변성제, 열 등)에 대한 단백질의 안정성을 증가시키고 단백질의 응집을 방지할 수 있습니다.동시에, 단백질 표면의 당 사슬은 단백질 분자의 일부 단백질 분해 분해 지점을 덮을 수 있어 단백질 분해 효소에 대한 단백질의 저항성을 증가시킵니다.
5. 단백질 분자의 생물학적 활성에 영향을 미치는 글리코펩타이드 글리코실화
단백질 글리코실화를 변화시키면 단백질 분자가 새로운 생물학적 활동을 형성할 수도 있습니다.
게시 시간: 2023년 8월 3일