이황화 결합은 많은 단백질의 3차원 구조에 없어서는 안 될 부분입니다.이러한 공유 결합은 거의 모든 세포외 펩타이드와 단백질 분자에서 찾을 수 있습니다.
이황화 결합은 시스테인 황 원자가 단백질의 서로 다른 위치에서 시스틴 황 원자의 나머지 절반과 공유 단일 결합을 형성할 때 형성됩니다.이러한 결합은 단백질, 특히 세포에서 분비되는 단백질을 안정화하는 데 도움이 됩니다.
이황화 결합의 효율적인 형성에는 시스테인의 적절한 관리, 아미노산 잔기의 보호, 보호기 제거 방법 및 페어링 방법과 같은 여러 측면이 포함됩니다.
펩타이드는 이황화 결합으로 접목되었습니다.
Gutuo 유기체는 성숙한 이황화 결합 고리 기술을 가지고 있습니다.펩타이드에 Cys 한 쌍만 포함되어 있으면 이황화 결합 형성이 간단합니다.펩타이드는 고체상이나 액체상으로 합성되며,
그런 다음 pH 8-9 용액에서 산화되었습니다.2개 이상의 이황화 결합 쌍을 형성해야 하는 경우 합성은 상대적으로 복잡합니다.이황화물 결합 형성은 일반적으로 합성 과정 후반에 완료되지만 때로는 미리 형성된 이황화물을 도입하는 것이 펩타이드 사슬을 연결하거나 연장하는 데 유리합니다.Bzl은 Cys 보호 그룹으로 Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys 등이며 Symbiont에서 널리 사용됩니다.우리는 다음을 포함한 이황화 펩타이드 합성을 전문으로 합니다.
1. 분자 내에서는 두 쌍의 이황화 결합이 형성되고, 분자 사이에는 두 쌍의 이황화 결합이 형성됩니다.
2. 분자 내에서는 3쌍의 이황화 결합이 형성되고, 분자 사이에는 3쌍의 이황화 결합이 형성됩니다.
3. 서로 다른 펩타이드 서열 사이에 두 쌍의 이황화 결합이 형성되는 인슐린 폴리펩타이드 합성
4. 이황화 결합 펩타이드 3쌍의 합성
시스테이닐 아미노 그룹(Cys)이 왜 그렇게 특별한가요?
Cys의 측쇄는 매우 활동적인 반응기를 가지고 있습니다.이 그룹의 수소 원자는 자유 라디칼 및 다른 그룹으로 쉽게 대체되므로 다른 분자와 쉽게 공유 결합을 형성할 수 있습니다.
이황화 결합은 많은 단백질의 3D 구조에서 중요한 부분입니다.이황화물 브릿지 결합은 펩타이드의 탄력성을 감소시키고, 강성을 증가시키며, 잠재적인 이미지 수를 감소시킬 수 있습니다.이 이미지 제한은 생물학적 활동과 구조적 안정성에 필수적입니다.그 대체는 단백질의 전체 구조에 있어서 극적일 수 있습니다.Dew, Ile, Val과 같은 소수성 아미노산은 나선 안정제입니다.시스테인이 이황화 결합을 형성하지 않더라도 시스테인 형성의 이황화 결합 α-나선을 안정화시키기 때문입니다.즉, 모든 시스테인 잔기가 환원된 상태(-SH, 유리 설프하이드릴 그룹을 보유함)에 있는 경우 높은 비율의 나선형 단편이 가능할 것입니다.
시스테인에 의해 형성된 이황화 결합은 3차 구조의 안정성에 내구성이 있습니다.대부분의 경우, 4차 구조를 형성하려면 결합 사이의 SS 브리지가 필요합니다.때로는 이황화 결합을 형성하는 시스테인 잔기가 1차 구조에서 멀리 떨어져 있습니다.이황화 결합의 토폴로지는 단백질의 1차 구조 상동성을 분석하는 기초입니다.상동 단백질의 시스테인 잔기는 매우 보존되어 있습니다.트립토판만이 시스테인보다 통계적으로 더 보존되었습니다.
시스테인은 티올라제의 촉매 부위 중앙에 위치합니다.시스테인은 기질과 직접적으로 아실 중간체를 형성할 수 있습니다.환원형은 단백질의 시스테인을 환원 상태로 유지하는 "황 완충제" 역할을 합니다.pH가 낮을 때 평형은 환원된 -SH 형태를 선호하는 반면, 알칼리성 환경에서는 -SH가 산화되어 -SR을 형성하기 더 쉽고 R은 수소 원자가 아닙니다.
시스테인은 또한 해독제로서 과산화수소 및 유기 과산화물과 반응할 수 있습니다.
게시 시간: 2023년 5월 19일