인산화는 세포 생활의 모든 측면에 영향을 미치며, 단백질 키나아제는 신호 전달 경로와 세포 과정을 조절하여 세포내 의사소통 기능의 모든 측면에 영향을 미칩니다.그러나 비정상적인 인산화는 많은 질병의 원인이기도 합니다.특히, 돌연변이된 단백질 키나제와 포스파타제는 많은 질병을 일으킬 수 있으며, 많은 천연 독소와 병원균도 세포내 단백질의 인산화 상태를 변화시켜 영향을 미칩니다.
세린(Ser), 트레오닌(Thr) 및 티로신(Tyr)의 인산화는 가역적인 단백질 변형 과정입니다.그들은 수용체 신호 전달, 단백질 결합 및 분할, 단백질 기능의 활성화 또는 억제, 심지어 세포 생존과 같은 많은 세포 활동의 조절에 관여합니다.인산염은 음전하를 띠고 있습니다(인산염 그룹당 2개의 음전하).따라서 이들의 추가는 단백질의 특성을 변경하는데, 이는 일반적으로 형태 변화로 인해 단백질 구조가 변경됩니다.인산염 그룹이 제거되면 단백질의 형태가 원래 상태로 돌아갑니다.두 구조적 단백질이 서로 다른 활성을 나타내는 경우 인산화는 단백질의 활성을 제어하는 분자 스위치 역할을 할 수 있습니다.
많은 호르몬은 세린(Ser) 또는 트레오닌(Thr) 잔기의 인산화 상태를 증가시켜 특정 효소의 활성을 조절하며, 티로신(Tyr) 인산화는 성장 인자(인슐린 등)에 의해 촉발될 수 있습니다.이들 아미노산의 인산염 그룹은 신속하게 제거될 수 있습니다.따라서 Ser, Thr 및 Tyr은 종양 증식과 같은 세포 활동 조절에서 분자 스위치 역할을 합니다.
합성 펩타이드는 단백질 키나제 기질 및 상호작용 연구에서 매우 유용한 역할을 합니다.그러나 고체상 합성의 완전한 자동화를 달성할 수 없고 표준 분석 플랫폼과의 편리한 연결이 부족한 등 포스포펩타이드 합성 기술의 적응성을 방해하거나 제한하는 몇 가지 요인이 있습니다.
플랫폼 기반의 펩타이드 합성 및 인산화 변형 기술은 이러한 한계를 극복하면서 합성 효율과 확장성을 향상시켜 단백질 키나제 기질, 항원, 결합 분자 및 억제제 연구에 매우 적합합니다.
게시 시간: 2023년 5월 31일