이황화 결합은 많은 단백질의 3 차원 구조에 없어서는 안될 부분이다. 이들 공유 결합은 거의 모든 세포 외 펩티드 및 단백질 분자에서 발견 될 수있다.
시스테인 황 원자가 단백질의 상이한 위치에서 시스틴 황 원자의 나머지 절반과 공유 단일 결합을 형성 할 때 이황화 결합이 형성된다. 이 결합은 단백질, 특히 세포에서 분비 된 단백질을 안정화시키는 데 도움이됩니다.
이황화 결합의 효율적인 형성은 시스테인의 적절한 관리, 아미노산 잔기의 보호, 보호 그룹의 제거 방법 및 쌍화 방법과 같은 여러 측면을 포함한다.
펩티드를 이황화 결합으로 접목시켰다
구 투오 유기체는 성숙한 이황화 결합 링 기술을 가지고 있습니다. 펩티드에 한 쌍의 Cys만이 포함 된 경우, 이황화 결합 형성은 간단하다. 펩티드는 고체 또는 액체 상으로 합성되며,
이어서, PH8-9 용액에서 산화되었다. 합성은 2 쌍 이상의 이황화 결합이 형성되어야 할 때 비교적 복잡하다. 이황화 결합 형성은 일반적으로 합성 체계에서 늦게 완료되지만, 때때로 사전 형성 된 이황화의 도입은 펩티드 사슬을 연결하거나 연장하는데 유리하다. BZL은 Cys Protecting Group, MEB, Mob, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPY 등이며 Symbiont에 널리 사용됩니다. 우리는 다음을 포함한 이황화 펩티드 합성을 전문으로합니다.
1. 분자 내에 2 쌍의 이황화 결합이 형성되고 분자 사이에 2 쌍의 이황화 결합이 형성된다.
2. 분자 내에 3 쌍의 이황화 결합이 형성되고 분자 사이에 3 쌍의 이황화 결합이 형성된다.
3. 상이한 펩티드 서열 사이에 2 쌍의 이황화 결합이 형성되는 인슐린 폴리펩티드 합성.
4. 3 쌍의 이황화 결합 펩티드의 합성
시스테인 아미노기 (CYS)가 왜 그렇게 특별한가?
Cys의 측쇄에는 매우 활성 반응성 그룹이 있습니다. 이 그룹의 수소 원자는 자유 라디칼 및 다른 그룹으로 쉽게 대체되므로 다른 분자와 쉽게 공유 결합을 형성 할 수 있습니다.
이황화 결합은 많은 단백질의 3D 구조의 중요한 부분입니다. 이황화 다리 결합은 펩티드의 탄성을 감소시키고, 강성을 증가시키고, 잠재적 인 이미지의 수를 줄일 수 있습니다. 이 이미지 제한은 생물학적 활동 및 구조적 안정성에 필수적입니다. 그것의 대체는 단백질의 전체 구조에 대해 극적 일 수있다. DEW, Ile, Val과 같은 소수성 아미노산은 나선 안정제입니다. 시스테인이 이황화 결합을 형성하지 않더라도 시스테인 형성의 이황화-결합 α- 나선을 안정화시키기 때문이다. 즉, 모든 시스테인 잔기가 감소 된 상태, (-sh, 유리 설페이드릴 그룹을 운반)에 있다면, 높은 비율의 나선형 조각이 가능할 것이다.
시스테인에 의해 형성된 이황화 결합은 3 차 구조의 안정성에 내구성이있다. 대부분의 경우, 4 차 구조의 형성을 위해서는 결합 사이의 S-S 브리지가 필요하다. 때때로 이황화 결합을 형성하는 시스테인 잔기는 1 차 구조에서 멀리 떨어져 있습니다. 이황화 결합의 토폴로지는 단백질 1 차 구조 상 동성의 분석을위한 기초이다. 상 동성 단백질의 시스테인 잔기는 매우 보존된다. 트립토판만이 시스테인보다 통계적으로 더 보존되었다.
시스테인은 티올 라제의 촉매 부위의 중심에 위치하고있다. 시스테인은 기질과 직접 아실 중간체를 형성 할 수있다. 감소 된 형태는 감소 된 상태에서 단백질의 시스테인을 유지하는 "황 완충제"로서 작용한다. pH가 낮을 때, 평형은 감소 된 -sh 형태를 선호하는 반면, 알칼리 환경에서 -sh는 -sr을 형성하기 위해 산화되기 쉽고 R은 수소 원자이다.
시스테인은 또한 해독제로서 과산화수소 및 유기 퍼 옥사이드와 반응 할 수있다.
후 시간 : 2025-07-02